séparation des protéines selon la charge

séparation selon la charge du proteine:

• chromatographie échangeuse d'ion:

La chromatographie par échange d'ions sépare les molécules selon leurs groupes charges.

 Les ions de l’analyte ( la protéine d'intérêt) subissent des interactions ioniques avec des charges opposées fixées sur la phase stationnaire, ce qui entraîne leur rétention.

 La phase stationnaire en question est constituée d'une matrice immobile qui contient des groupes fonctionnels chargés.

on distingue 

        - une résine échangeuse de cation ou (résine cationique) qui capte des protéines 
chargé positivement grâce a leurs cations (H⁺, Na⁺, Ca⁺⁺, Mg⁺⁺, ...) .

Elle a une charge négative. résine cationique      - une résine échangeuse d'anion ou (résine  anionique) qui capte des protéines chargé négativement . Elle a un charge positive. résine anionique      Exercice         influences du PH sur la solubilité des protéines :     Les protéines possèdes de nombreux groupements ionisables dont les valeurs  de pK sont différentes.  Ainsi, comme pour les AA, les protéines possèdent une charge nette de 0 au pHi.  Donc à ce pH les interactions avec les molécules de solvant sont réduites. d'ou  libération du protéine. influences de pH sur la solubilité Exercice Exercice 2