séparation de la protéine selon la solubilité

 séparation selon  la solubilité et la précipitation:   

• influence de la concentration en sel sur la solubilité des protéines:

La concentration du sel est définie par la force ionique :     
    
 A chaque concentration en sel il y'a des protéines qui se précipite et d'autre qui reste en solution .
Donc pour récupérer une protéine bien déterminé on fait la suite :

    - On amenant la concentration en sel dans une solution protéique a une valeur juste inférieur  a celle pour laquelle la protéine désiré précipite. On élimine une bonne partie non-voulues,Suite à une filtration ou par une centrifugation.

     - , on peut alors précipiter la protéine d'intérêt en augmentant légèrement la concentration en sel, laissant ainsi une autre portion de protéine non-voulues en solution.

La série de Hofmeister ci-dessous décrit les effets relatifs de différents ions sur la précipitation des protéines . 

précipitation (salting out)	PO43- > SO42- > COO- > Cl- > Br- > NO3- > ClO4-	chaotropique (salting in)
	NH4+ > Rb+ > K+ > Na+ > Cs+ > Li+ > Mg2+ > Ca2+

L'anion phosphate et le cation ammonium sont est les plus efficaces pour précipiter les protéines (salting out),

L'anion chlorate et le cation Ca²⁺ sont au contraire les plus efficaces pour les remettre en solution (salting in).

Le sel le plus utilisé en laboratoire pour précipiter les protéines est le sulfate d'ammonium (NH₄)₂SO₄. Sa solubilisation n'affecte pas la température de la solution , ne dénature pas les protéines et ne coûte pas cher.

Le tableau ci-dessous donne les quantités de (NH₄)₂SO₄ requises pour atteindre le niveau de saturation à 0°C. (Le tableau indique aussi combien de sel ajouter à une solution qui en contient déjà).